Quando ci facciamo un taglio, le molecole della speciale proteina fibrina, incollandosi fra loro, permettono al sangue di coagularsi e di interrompere l’emorragia. Si forma così la classica crosta che al microscopio appare come una maglia membranosa fatta di fibre. Secondo uno studio pubblicato sull’ultimo numero di “Science” (vol. 313, p. 634) queste fibre sarebbero sorprendentemente elastiche: possono infatti allungarsi fino a tre volte la loro lunghezza originale senza perdere elasticità, e sino a sei volte senza rompersi.

I coaguli di sangue si formano quando un componente solubile del plasma chiamato fibrinogeno viene convertito in una maglia ramificata composta da fibre di fibrina. Il fibrinogeno è una proteina plasmatica che viene sintetizzata dal fegato: nel processo di coagulazione tramite una polimerizzazione si converte in fibrina, la proteina che insieme alle piastrine va a formare il tessuto dei grumi di sangue.

Ancora si sa poco sul comportamento meccanico delle singole fibre di fibrina. Secondo Wenhua Liu, fisico della Wake Forest University in North Carolina, e i suoi colleghi capire meglio questo meccanismo sarebbe fondamentale per poter testare modelli meccanici di grumi di sangue.

Nello studio i ricercatori hanno usato la punta di un microscopio atomico per allungare le fibre. L’intero grumo di fibrina ha un’estensione “solo” del 100 o il 200 per cento della sua lunghezza di partenza: ciò significa che la capacità di deformazione del grumo di sangue sarebbe dovuta alle proprietà di allungamento delle singole fibre e che la rottura del grumo sia dovuta alla rottura dei legami tra le fibre.